Biochemie II für Laborfachkräfte
Biochemie II für Laborfachkräfte
- Grundlagenkurs auf Bachelorniveau
- Blended Learning mit Selbststudium, E-Learning-Plattform und Online-Tutorien
Proteine sind die Miniaturmaschinen unserer Zellen, und ein grundlegendes Verständnis ihrer Struktur, Dynamik und Funktion hat eine zunehmende praktische Bedeutung in der molekularen Medizin und der Nanotechnologie. Zudem erlebt die Forschung derzeit den stürmischen Übergang vom „Genomics“ zum „Proteomics“, und die Proteinbiochemie wird die tägliche Laborarbeit in Zukunft immer mehr prägen. Das Themenspektrum dieses Kurses umfasst u.a. die Struktur und Funktion der Proteine; Hämoglobin; Enzyme – Grundlegende Konzepte und Kinetik; katalytische und regulatorische Strategien der Proteine; Signaltransduktion u.a.
Im Rahmen des Kurses haben die Teilnehmenden alle zwei Wochen die Möglichkeit an einem zweistündigen Online-Tutorium teilzunehmen. Der/die Tutor/-in hilft beim Verständnis der Studieninhalte und geht im Tutorium auch auf individuelle Fragen der Teilnehmenden ein.
Dieser Blended Learning-Kurs kombiniert folgende Lehrmaterialien:
• Insgesamt 5 Studienhefte:
Biochemie: Struktur und Funktion der Proteine und deren Erforschung
Biochemie: Erforschung der Evolution und die Bioinformatik Hämoglobin: Porträt eines
Proteins in Aktion Enzyme: Grundlegende Konzepte und Kinetik
Biochemie: Katalytische und regulatorische Strategien
Biochemie: Zellmembranen, Membrankanäle und Membranpumpen
Biochemie: Signaltransduktion
• Das Lehrbuch Stryer „Biochemie“
• Zugang zu der Moodle-Lernplattform mit folgenden Inhalten: Alle Studienhefte als PDFs, Tests zur Wissensüberprüfung, gegebenenfalls Zusatzmaterialen sowie ein Teilnehmerforum.
Weitere Infos zum Inhalt
Hier finden Sie nähere Informationen zu den einzelnen Lerneinheiten:
Biochemie: Struktur und Funktion der Proteine und deren Erforschung
Stichworte zum Inhalt: Was macht ein Protein aus? | Die biogenen Aminosäuren | Die Primärstruktur | Die Sekundärstruktur | Die Tertiärstruktur | Die Quartärstruktur | Die Faltung von Proteinen | Doch mehr als 20? | Wie Proteine erforscht werden | Proteine und Proteom | Methoden der Proteinaufreinigung | Die Sequenzierung von Proteinen | Die Untersuchung von Proteinen mit immunologischen Methoden | Massenspektrometrie | Die Synthese von Peptiden | Röntgenkristallographie und NMR-Spektroskopie.
Biochemie: Erforschung der Evolution und die Bioinformatik Hämoglobin: Porträt eines Proteins in Aktion Enzyme: Grundlegende Konzepte und Kinetik
Stichworte zum Inhalt: Wie Evolution auf Ebene der Proteine erforscht wird | Homologe, Paraloge, Orthologe | Sequenzalignments | Vergleiche der dreidimensionalen Struktur | Aus Alignments lassen sich Stammbäume ableiten | Evolution im Reagenzglas | Hämoglobin | Myoglobin und Hämoglobin – Gemeinsamkeiten und Unterschiede | Die Bindung von Sauerstoff | Modelle zur Beschreibung der Kooperativität | Regulatoren der Sauerstoffaffinität: 2,3-Bisphosphoglycerat und der Bohr-Effekt | Hämoglobindefekte | Enzymatische Aktivität und Enzymkinetik | Die Änderung der freien Enthalpie und die Gleichgewichtskonstante | Katalysemechanismus und das aktive Zentrum | Das Michaelis-Menten-Modell | Enzyminhibitoren | Inhibitoren helfen bei der Aufklärung von Katalysemechanismen | Und täglich ein Gläschen Multivitaminsaft | Einzelmolekülstudien.
Biochemie: Katalytische und regulatorische Strategien
Stichworte zum Inhalt: Katalytische Strategien: Hydrolysen | Proteasen | Serinproteasen: Chymotrypsin | Cystein-, Aspartat- und Metalloproteasen | Proteaseinhibitoren | Carboanhydrasen | Restriktionsenzyme | Myosine | Regulatorische Strategien | Allosterische Kontrolle und kooperative Bindung | Aspartat-Transcarbamoylase (ATCase) | Allosterische Übergänge: Das konzertierte und das sequentielle Modell | Isozyme | Reversible kovalente Modifizierung: Proteinkinase A (PKA) | Proteolytische Aktivierung | Verdauungsenzyme und ihre Inhibitoren |Blutgerinnung.
Biochemie: Zellmembranen, Membrankanäle und Membranpumpen
Stichworte zum Inhalt: Eigenschaften von Biomembranen | Membranaufbau | Membranlipide | Membranproteine | Das Flüssigmosaikmodell | Innere Membranen | Transport von Molekülen durch die Membran | Membranpumpen | Membrankanäle | Gap junctions.
Biochemie: Signaltransduktion
Stichworte zum Inhalt: Was ist Signalübertragung? | G-Protein-gekoppelte Rezeptoren: Die Adenylat-Cyclase-Kaskade | G-Protein-gekoppelte Rezeptoren: Die Phosphoinositidkaskade | Calcium: eine vielseitige Signalsubstanz | Calmodulin | Signale für Wachstum und Differenzierung |Defekte Signalproteine verursachen Krankheiten.
Beratung | Kontakt | Infomaterial
Kontaktieren Sie uns für weitere Informationen per E-Mail, Telefon oder Kontaktformular, sei es zu Firmenkonditionen, Inhouse-Seminaren oder inhaltlichen Fragen. Wir freuen uns auf Ihre Kontaktaufnahme!
Dr. Benjamin Steeb
Studiengangsplanung Fernstudium Biologie | Fernstudium Biotechnologie
Tel.: +49 (0)6221 / 487 – 8054
E-mail: benjamin.steeb@springer.com
Anmeldung | Weitere Informationen zum Kurs
Falls Sie ein Teilnehmerzertifikat der JGU Mainz mit 6 ECTS-Punkten erhalten möchten, müssen Sie zudem die Zulassungsbedingungen des Biologie-Fernstudiums erfüllen (Ausbildung als Technische Assistent/-innen und Laborant/-innen der Fachrichtungen Biologie, Chemie, Pharmazie, Medizin und Agrartechnik, sowie Pharmakant/-innen und Chemikant/-innen. Bei allgemeiner Hochschulreife kann der Kurs direkt belegt werden, bei einer mittleren Reife / Fachhochschulreife müssen 2 Jahre Berufserfahrung vor dem Start vorliegen). Sie müssen weiterhin die in der Modulbeschreibung genannten notwendigen Vorkenntnisse nachweisen (entweder durch das Zertifikat für das entsprechende Modul oder durch einen äquivalenten Nachweis). Sofern alle Zulassungsbedingungen erfüllt sind und die Klausur bestanden wurde, erhalten die Teilnehmer/-innen ein Teilnahmezertifikat der JGU-Mainz mit 6 Leistungspunkten nach ECTS.
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